sexta-feira, 23 de junho de 2017

Stress oxidativo – principais defesas antioxidantes enzimáticas

Superóxido dismutase (SOD):

Esta enzima, presente em quase todas as células, é uma defesa antioxidante muito importante, que causa a dismutação do anião superóxido em oxigénio e peróxido de hidrogénio. Apresenta várias isoformas (3 no ser humano), que diferem não apenas na sua localização intracelular, mas também no cofator que utilizam. Assim, a forma citosólica utiliza cobre e zinco como cofatores, sendo muitas vezes referida como Cu-Zn-SOD, ou SOD1. A forma mitocondrial utiliza manganês como cofator, sendo referida como Mn-SOD, ou SOD2. A forma extracelular, tal como a SOD1, também utiliza Cu-Zn-SOD, sendo referida como SOD3. A SOD1 é uma enzima dimérica, enquanto que a SOD2 e a SOD3 são tetraméricas. Mutações nos genes que codificam para as diferentes isoformas têm, normalmente, consequências muito graves para os indivíduos, o que revela bem a importância destas enzimas.

Catalase:

Esta enzima, presente nos peroxissomas das nossas células, tem um papel fundamental na dismutação do peróxido de hidrogénio em água e oxigénio (mais informações sobre esta enzima aqui). É uma enzima muito eficiente, e que impede que o peróxido de hidrogénio seja convertido em radicais livres através das reações de Fenton e de Haber-Weiss. É predominantemente tetramérica, utilizando grupos heme com ferro como cofator (um por cadeia polipeptídica).

Glutationa peroxidase:
Esta enzima é muito importante como defesa antioxidante contra peróxidos (orgânicos e inorgânicos). Convém destacar que numa situação de stress oxidativo, muitas vezes as nossas biomoléculas são convertidas em peróxidos. Portanto, esta enzima permite parar a cadeia de propagação de danos oxidativos. A sua atividade catalítica baseia-se na utilização da glutationa, uma molécula composta por 3 aminoácidos, com propriedades antioxidantes. Basicamente a enzima tira partido dessa propriedade, promovendo a oxidação da glutationa e impedindo assim a oxidação de outras biomoléculas. Ou seja, requer a presença de glutationa na forma reduzida, o que, por sua vez, necessita de magnésio e de NADPH.
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segunda-feira, 19 de junho de 2017

Pepsina

A pepsina foi descoberta por Theodor Schwann em 1835 após ter sido extraída de uma glândula da parede estomacal. Após a descoberta desta enzima, Theodor demonstrou que uma vez misturado com ácido clorídrico (que já era reconhecido como um dos constituintes do suco gástrico) um extrato, preparado a partir de glândulas do tecido estomacal, exibia uma maior capacidade de “dissolver” carne do que o ácido clorídrico sozinho.
No que toca à sua estrutura, é uma proteína monomérica com elevada percentagem de resíduos ácidos. O peso molecular da pepsina é aproximadamente 34,5 kDa , enquanto o pepsinogénio (precursor da pepsina)  ronda os 41,4 kDa. Para a pepsina ser ativa, terá de ser adicionado um protão a um dos dois resíduos de aspartato no centro ativo, e retirado um protão ao outro (isto ocorre entre pH 1 e 5). NOTA: acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada.A pepsina é a principal enzima proteolítica ativa secretada pelo suco gástrico, solução aquosa rica em ácido clorídrico e em enzimas que atuam na digestão de proteínas. Existem células especializadas na secreção de ácido clorídrico (células parietais), o que faz com que o ambiente gástrico seja extremamente ácido. Estas células produzem uma enzima gástrica inativada (pepsinogénio) que ao entrar em contato com o HCl transforma-se em pepsina (forma ativa). Este contacto com o HCl é crucial, visto que a pepsina só reage em meio acido.
O principal ativador da pepsina é o pepsinogénio, enquanto que os seus inibidores são álcoois alifáticos e a pepstatina A.
A pepsina tem a função de digerir proteínas, através da catalisação da hidrolise dessas moléculas quebrando as ligações peptídicas entre alguns aminoácidos, é específica para certos pontos da proteína, e, portanto, não ocorre uma digestão completa. Os produtos dessa quebra são cadeias de aminoácidos relativamente longas, como as peptonas, mas há aminoácidos que se libertam completamente como  a fenilalanina, o triptofano e a tirosina principalmente.
A deficiência de pepsina no organismo pode ser causada principalmente por problemas fisiológicos, como a acloridria , deficiência na secreção ácida no estômago, ou resultantes da utilização de certos medicamentos que inibem a secreção de ácido clorídrico no estômago, como os anti-ulcerativos e os antiácidos. Problemas fisiológicos deste tipo impossibilita a conversão do pepsinogénio em pepsina. Esta deficiência acarreta em uma má digestão proteica, facto que pode fazer aumento o tempo de digestão e causar acumulação de proteínas no intestino, causando fermentação (pelas bactérias presentes no intestino) e deficiência na absorção de aminoácidos pelo organismo.
CURIOSIDADES: A pepsina pode ser extraída do estômago de suínos e bovinos e utilizada pela indústria alimentícia na produção de coagulantes de leite e amaciadores de carne. O nome “Pepsi” (marca de refrigerantes) tem esse nome por ter pepsina na sua constituição e, inicialmente, era utilizada como um medicamento para curar a dispepsia.


Trabalho realizado por:
Brayan Freitas
Diogo Fernandes 
Mariana  Gonçalves
Miguel Pinto
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segunda-feira, 10 de abril de 2017

Stress oxidativo e envelhecimento



O stress oxidativo é o grande pilar da teoria do envelhecimento. Em jeito de brincadeira, digo muitas vezes nas minhas aulas que nós envelhecemos porque temos o péssimo hábito de passar toda a nossa vida a respirar oxigénio. Basicamente é o oxigénio que nos faz viver, mas também é ele que nos mata aos bocadinhos, ou seja, que nos faz envelhecer…
E qual é a relação entre o oxigénio e o envelhecimento? A resposta resume-se a duas palavras: stress oxidativo! Esporadicamente, há moléculas de O2 que se transformam em espécies reativas de oxigénio, sendo que a maioria é neutralizada pelas nossas defesas antioxidantes (mais informação sobre esse assunto aqui). No entanto, há sempre algumas espécies reativas de oxigénio que conseguem contornar as nossas defesas e, consequentemente, conseguem causar pequenos danos nalgumas das nossas biomoléculas. Apesar de esses danos não terem muito significado biológico, quando avaliados isoladamente, à medida que vamos envelhecendo, os mesmos vão-se acumulando, e esses danos cumulativos começam a traduzir-se pela perda de algumas funcionalidades. São exemplos a perda de maleabilidade da pele, a rigidez articular, a perda de capacidade sensorial, etc.
Sendo assim, tudo o que possa acelerar a nossa taxa metabólica tem potencial de nos fazer envelhecer mais rapidamente, pois aumenta a produção de espécies reativas de oxigénio. Neste contexto, é particularmente evidente o efeito que o stress emocional tem! Por exemplo, pessoas que estejam sujeitas a cargos e atividades de elevado stress, envelhecem a uma taxa muito superior à daqueles que têm uma vida muito mais relaxada.
Por último, gostaria de deixar claro que o stress oxidativo não é o único fator responsável pelo envelhecimento mas é, seguramente, um dos principais, por isso se queremos envelhecer de forma mais lenta, temos que garantir um adequado equilíbrio entre os pró-oxidantes e os anti-oxidantes!
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sexta-feira, 17 de março de 2017

Mioglobina

A mioglobina é uma hemoproteína citoplasmática que consiste numa única cadeia polipeptídica de 154 aminoácidos. Expressa unicamente em miócitos cardíacos e fibras musculares esqueléticas oxidativas, a mioglobina foi assim chamada por causa da sua semelhança funcional e estrutural à hemoglobina. Como a hemoglobina, a mioglobina liga-se reversivelmente ao O2 e, assim, pode facilitar o transporte de O2 a partir de glóbulos vermelhos para as mitocôndrias durante períodos de aumento da atividade metabólica ou servir como um reservatório de O2 durante hipoxia ou anoxia.
A estrutura da mioglobina foi delineada pela primeira vez por John Kendrew há mais de 40 anos atrás e trabalhos subsequentes demonstraram que é uma cadeia de polipéptidos que consiste em oito α-hélices. Liga-se ao oxigénio pelo seu resíduo heme, um anel de porfirina: complexo do ião de ferro. A cadeia polipeptídica é dobrada e embala o grupo prostético heme, posicionando-o entre dois resíduos de histidina, His64 e His93. O ião de ferro interage com seis ligantes, quatro dos quais são fornecidos pelos átomos de nitrogénio dos quatro pirrroles e compartilham um plano comum. A cadeia lateral, imidazol da His93, fornece o quinto ligando, estabilizando o grupo heme e deslocando ligeiramente o ião de ferro para fora do plano do heme. A posição do sexto ligando, na desoximioglobina, serve como local de ligação para o O2, bem como para outros ligandos potenciais, tais como o CO ou NO. Quando o O2 se liga, o ião ferro está parcialmente puxado para trás em direção ao plano da porfirina. Embora este deslocamento seja de pouca importância na função da mioglobina monomérica, fornece a base para as mudanças conformacionais que fundamentam as propriedades alostéricas da hemoglobina tetramérica. Além disso, estudos que utilizam a difração de raios-X e técnicas de ligação de xénon identificaram quatro cavidades internas altamente conservadas dentro da molécula de mioglobina que pode servir para concentrar e orientar moléculas para a ligação ao resíduo heme.
Relacionada com o seu papel como um reservatório de O2, a mioglobina funciona também como um tampão de PO2 intracelular (pressão parcial de O2). Semelhante ao papel da creatinafosfoquinase, que funciona para tamponar concentrações de ATP quando atividade muscular aumenta, a mioglobina funciona para tamponar concentrações de O2. Como resultado, a concentração intracelular de O2 mantem-se relativamente constante e homogénea, apesar de aumentos no fluxo de O2 dos capilares para as mitocôndrias, induzidos pela atividade física.

Texto escrito por:
Ana Rita Cardoso
João Faria
Joel Mateus
Pedro Desport
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sexta-feira, 10 de março de 2017

Stress oxidativo e respiração celular

Durante a respiração celular, os eletrões são transferidos do NADH ou do FADH2, ao longo de 4 complexos proteicos existentes na membrana interna mitocondrial, até chegarem à molécula de O2 (podem ler mais sobre o assunto aqui). Na última etapa do processo, os eletrões são transportados um a um, ou seja, vão chegar ao oxigénio um de cada vez.
Esta situação, que pode parecer apenas um detalhe para muitos, tem, na realidade, implicações muito importantes para a nossa bioquímica, pois significa que todas as moléculas de O2 são, ainda que temporariamente, transformadas num radical livre, o anião superóxido. Isto significa que, literalmente, a cada instante estamos a produzir grandes quantidades de espécies reativas de oxigénio. No entanto, esta situação que é potencialmente muito perigosa, não tem, em condições normais, consequências dramáticas para as células, principalmente por 2 motivos:
1. Existem mecanismos que impedem que o anião superóxido se difunda do complexo 4, antes de estar completamente reduzido a água. Ou seja, forma-se o radical livre, mas permanece no local e rapidamente recebe outro eletrão, deixando de ser radical livre.
2. Como existem sempre alguns aniões superóxido que conseguem escapar ao primeiro mecanismo, temos outros mecanismos de defesa, sendo que, neste contexto, o mais importante é a presença de uma enzima mitocondrial designada por superóxido dismutase. Esta enzima, que também apresenta uma isoforma citosólica, vai provocar a dismutação do anião superóxido, convertendo duas dessas moléculas em peróxido de hidrogénio.
Claro que vão existir aniões superóxido que vão conseguir escapar também à superóxido dismutase, mas em condições normais são muito poucos. Além disso, ainda temos várias outras defesas antioxidantes à espera deles…
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terça-feira, 28 de fevereiro de 2017

Insulina

A insulina é uma hormona polipeptídica produzida, armazenada e secretada nas células Beta dos ilhéus de Langerhans, no pâncreas. (Num corte histológico vê-se que ocupam a parte central). É uma hormona anabólica que actua ao nível do fígado, tecido adiposo e com influência no cérebro.
Esta proteína apresenta duas cadeias polipeptídicas, com 21 aminoácidos na cadeia A e 30 na cadeia B, unidas por ligações dissulfeto o que confere uma maior estabilidade e um correcto enrolamento. Começa a ser produzida na forma de pré-pro-insulina que, por acção da peptidase é sinalizada para formar a pro-insulina. Dá-se uma clivagem proteolítica do péptido C formando a insulina bioactiva de duas cadeias, sendo armazenada em grânulos secretores para posterior secreção da insulina (activa).
Tem como função primordial a regulação dos níveis de glicemia no sangue, face a situações de hiperglicemia. Deste modo, a glicose funciona como um sinal bioquímico que desencadeia a sua secreção. Assim, quando são absorvidos alimentos que contêm hidratos de carbono é metabolizada a glucose em ATP e este, por sua vez, desencadeia a secreção de insulina. Interacções proteína-proteína e fosforilações são utilizadas para transmitir o sinal. No tecido adiposo e no músculo, a ligação da insulina a receptores da membrana desencadeia o deslocamento de vesículas ricas em GLUT4 que se fundem com a membrana, aumentando a captação celular, sendo um transporte dependente de insulina.
Por outro lado, no fígado, a insulina ativa a enzima glicoquinase, que é responsável pela conversão de glicose em glicose-6-fosfato; garante uma concentração intracelular de glicose menor do que a concentração extracelular e, por conseguinte, um gradiente de concentração de glicose favorável à sua entrada nessas células, através do transportador GLUT-2, sendo fosforilada pela fosfoquinase antes de ser metabolizada pela glicólise, ciclo de krebs e pela cadeia respiratória para produzir ATP. Desta forma, após a ingestão de alimentos, a glucose é absorvida nos intestinos e é lançada na corrente sanguínea, fazendo com que as concentrações no sangue se elevem, levando a uma hiperglicemia transitória. O pâncreas liberta insulina no sentido de fazer baixar as suas concentrações, permitindo o consumo de glucose pelas células bem como estimular o armazenamento de glucose no fígado, sob forma de glicogénio; o fígado e o músculo metabolizam a glucose em triacilgliceróis, transportados como VLDL para serem armazenados no tecido adiposo, reservas úteis em situações de jejum. A transmissão do sinal cessa, terminada a refeição, por desfosforilação do receptor de insulina pela proteína-tirosina fosfatase.
Em síntese, a Insulina estimula a glicogênese, a síntese de ácidos gordos e a glicólise e inibe vias antagónicas: glicogenólise, a degradação de ácidos gordos e gluconeogénese hepática. Estimula também a síntese proteica. Tem acção sobre enzimas inerentes bem como efeitos na transcrição de genes. Atua, também em receptores específicos no hipotálamo para inibir o acto de comer, regulando assim a alimentação e a conservação de energia.
Os erros inatos do metabolismo das células beta podem produzir uma produção excessiva ou defeciente de insulina por mutações de genes (GCK), alteração do Kir 6.2 ou factores de transcrição da síntese de insulin,respectivamente. O aumento da glucose leva ao aumento da pressão osmótica, glicação de proteínas e a formação de espécies reactivas de oxigénio (EROS).
A Diabetes é a doença metabólica caracterizada pelo aumento de acúcar no sangue: Pode ser do Tipo I - na qual o organismo deixa de produzir insulina pela destruição das células B do pâncreas. É importante averiguar sintomas de polidipsdia, respiração com aroma frutado, níveis de glucose no sangue bem como em casos mais severos de cetonas; realizar exame de random, teste amilase no sangue para função pancreática, entre outros. As terapêuticas essenciais centram-se em insulinoterapia, reposição de líquidos, substituição de eletrólitos e alimentação cuidada. Por sua vez, no Tipo II, as células não produzem insulina suficiente para baixar a concentração de gucose ou existe uma condição de resistência à insulina. Adipócitos, miócitos e hepatócitos não respondem correctamente. Apresenta sintomas semelhantes ao tipo I porém mais graduais. É necessário realizar teste à glicemia em jejum e para níveis anormais prosseguir à investigação para curva glicémica; hemoglobina glicada, controlar consumo de álcool, etc.
Podem levar a complicações como retinopatia diabética; aterosclerose, nefropatia diabética; neuropatia; enfarte do miocárdio/AVC; infecções – leucócitos menos eficazes em hiperglicemia; hipertensão e oxidação de vasos sanguíneos. Ter em atenção a saúde oral (relação da quantidade de açúcar com bactérias). Actualmente existem no mercado vários fármacos que colmatam problemas com a insulina, bem como diferentes tipos de insulina injectável dependendo da causa da doença e do propósito de acção.

Texto escrito por:
Denilson Araújo
Prescília Sampa
Solange da Costa
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terça-feira, 21 de fevereiro de 2017

Stress oxidativo – Vantagens e desvantagens



Conforme já referido noutro post (mais informações aqui), o stress oxidativo resulta principalmente de um desequilíbrio entre moléculas potencialmente perigosas para as nossas células, as espécies reativas de oxigénio, e, moléculas protetoras da integridade oxidativa das nossas estruturas celulares. Quando esse desequilíbrio favorece as primeiras, ou desfavorece as segundas, temos a condição designada de stress oxidativo.
O stress oxidativo é o grande pilar da teoria do envelhecimento, pois apesar de nós termos várias defesas antioxidantes para nos proteger, há sempre espécies reativas de oxigénio que conseguem contornar essas defesas, causando danos, que se acumulam. Além disso, no caso dos fumadores, existe um stress oxidativo permanente, principalmente ao nível das células pulmonares, pois o fumo do tabaco contém grandes quantidades de espécies reativas de oxigénio (e espécies reativas de azoto, mas sobre essas não irei falar hoje), o que faz com as defesas antioxidantes existentes nos pulmões sejam incapazes de lidar totalmente com as agressões provenientes do fumo do tabaco.
Mas nem tudo são más notícias, pois a nossa bioquímica está cheia de exemplos onde até as situações/moléculas mais perigosas podem ser convertidas numa vantagem, pelo menos nalguns contextos… É o que se passa com o stress oxidativo! Apesar de ser uma situação potencialmente fatal para as células e, portanto, na maioria das vezes, ser uma situação que devemos evitar, existe uma altura onde o stress oxidativo é benéfico par ao nosso organismo. Estou a falar da resposta inflamatória…
De uma forma simples, quando existe um microrganismo invasor (ou outros tipos de estímulos), o nosso organismo deteta que alguma coisa não está bem, e dá início à resposta inflamatória. Um dos componentes celulares mais importantes da mesma são os neutrófilos, uma classe de glóbulos brancos. Uma das formas de atuação dos neutrófilos está relacionada com o contacto dos mesmos com microrganismos invasores. Em resposta a essa situação, os neutrófilos aumentam a sua taxa metabólica, e o motivo é simples: querem sobre-produzir espécies reativas de oxigénio, ou seja, querem induzir o stress oxidativo. Claro que se trata de um processo controlado, ou seja, a estimulação do stress oxidativo dá-se a um nível que ainda pode ser eficazmente eliminado pelas nossas defesas antioxidantes, mas a maior parte dos microorganismos já não vão ter essa capacidade. Ou seja, os neutrófilos induzem o stress oxidativo, a um nível ainda tolerado pela maioria das nossas células, mas não tolerado pela maioria dos microrganismos. Dessa forma, a invasão é controlada e, idealmente não causa danos significativos no nosso organismo.
Portanto, até o stress oxidativo pode ser vantajoso, desde que corretamente controlado. É mais um exemple notável de quão fascinante é o Mundo da Bioquímica… ;)

terça-feira, 14 de fevereiro de 2017

Hemoglobina

Para os animais superiores, os mecanismos de difusão simples nos fluídos corporais não são uma forma eficiente de suprir as necessidades de oxigenação dos seus tecidos e material celular. À razão área/volume destes seres vivos, junta-se o facto de o O2 ser uma molécula tendencialmente insolúvel, o que dificulta ainda mais o seu transporte. A solução passa então por proteínas transportadoras, associadas a eritrócitos – mioglobina e sobretudo hemoglobina, sobre a qual versam as linhas que se seguem. A hemoglobina é uma proteína oligomérica e de forma geral é uma metaloproteína constituída por cerca de 600 aminoácidos, organizados em 2 cadeias alfa e 2 cadeias beta emparelhadas entre si, numa estrutura globular quaternária. As quatro cadeias constituem a parte orgânica da molécula, e estão ligadas a grupos prostéticos heme (constituídos por um anel de porfirina e um metal de transição: Fe2+) que têm afinidade para as moléculas de O2 por causa da configuração electrónica. É o Fe2+ que assume esta função, sempre na sua forma ferrosa, sendo que a férrica – Fe3+ - não é capaz de ligar com O2 sendo ao mesmo tempo mais instável e propenso à formação de espécies reativas. Fe2+ possui 1 local de ligação para O2 e esta ligação como seria de esperar, é reversível, para permitir que o oxigénio seja transportado de onde e para onde é necessário. Desta ligação surge uma mudança de cor no sangue humano, de vermelho vivo quando se encontra na sua forma oxigenada, para um tom mais arroxeado na sua fase venosa. Algumas moléculas como CO2 e NO têm uma maior afinidade pelo grupo heme, “expulsando” as moléculas de O2 dos eritrócitos, o que explica a sua toxicidade para o organismo[1]. A porfirias são doenças genéticas relacionadas com a porfirina do grupo heme, temos como exemplos a porfiria aguda intermitente e a acumulação de uroporfirogénio I cada uma com sintomas específicos [2].
No que diz respeito ao transporte coordenado de O2, CO2 e H+, o mecanismo é o seguinte: O2 liga-se cooperativamente à hemoglobina (isto quer dizer que as ligações promovem mais ligações) e depois a afinidade da hemoglobina varia com o pH. Num ambiente ácido o H+ e CO2 provoca a libertação de O2 enquanto que num meio básico,  o O2 provoca a libertação de H+ e CO2. Isto é o efeito de BOHR (efeito recíproco): CO2 + H2O <-> HCO3- + H+
Os eritrócitos mortos libertam o grupo heme gerando: o Fe3+ (que é reciclado) e a bilirrubina (que é excretada no fígado). Esta última pode ter um efeito negativo se libertada no sangue, pois causa icterícia, ou um efeito positivo de antioxidante especialmente como antioxidante da membrana, porque recolhe dois radicais hidroperóxido, possuindo cerca de 1/10 da eficiência da vitamina C.


Texto escrito por:
Beatriz Ribeiro
Cláudia Campos

quarta-feira, 8 de fevereiro de 2017

Stress oxidativo - Defesas antioxidantes



Recentemente fiz um post sobre o stress oxidativo (podem lê-lo aqui), no qual, naturalmente, dei algum destaque às espécies reativas de oxigénio. Ora bem, hoje vou falar dos “bons da fita”, ou seja, dos antioxidantes…
A palavra “antioxidante” é provavelmente a palavra que mais se ouve nos anúncios dos meios de comunicação social, seja no contexto alimentar, cosmético, etc. E, na realidade, nós podemos (e devemos!) garantir um aporte exógeno elevado de antioxidantes, pelo que se trata de um assunto importante em vários contextos. O que possivelmente menos pessoas sabem é que nós já temos vários antioxidantes internos. Sendo assim, podemos já dividir os antioxidantes em 2 categorias:
- antioxidantes exógenos, são aqueles que nós obtemos principalmente a partir da alimentação;
- antioxidantes endógenos, são aqueles que nós produzimos nas nossas células e que, em condições normais, estão sempre presentes nas mesmas.
Outra classificação possível é a seguinte:
- antioxidantes enzimáticos, que são enzimas que nós produzimos e que têm como função eliminar as espécies reativas de oxigénio. Por exemplo, existe uma enzima, designada por superóxido dismutase que catalisa a conversão de 2 aniões superóxido, que são radicais livres), numa molécula de peróxido de hidrogénio (que apesar de ser uma espécie reativa de oxigénio, não é um radical livre). Outro exemplo é a catalase (podem ler mais sobre esta enzima aqui), que converte o peróxido de hidrogénio em duas moléculas potencialmente inofensivas para as nossas biomoléculas, a água e o oxigénio.
- antioxidantes não-enzimáticos, que são moléculas que funcionam como antioxidantes porque reagem com as espécies reativas de oxigénio, promovendo a sua inativação. No fundo, são moléculas que “generosamente” se colocam na linha da frente da batalha contra os pró-oxidantes. Por isso, esses pró-oxidantes vão reagir com elas, promovendo a sua oxidação. Esta situação é benéfica, porque são os antioxidantes que acabam por ficar oxidados, poupando as nossas biomoléculas dos danos oxidativos. Estes antioxidantes não-enzimáticos têm muitas vezes na sua composição anéis benzénicos que estabilizam a presença de um possível eletrão desemparelhado, podendo também reagir uns com os outros para que os seus eletrões desemparelhados fiquem emparelhados. 
Dentro desta classe temos a glutationa, por exemplo, que é um antioxidante endógeno muito importante para os glóbulos vermelhos (e para outros tipos celulares…) e que reage com peróxidos, sofrendo oxidação. Quando sofre oxidação, dimeriza com outra glutationa oxidada. Também temos algumas moléculas que são antioxidantes exógenos, nomeadamente a vitamina C e a vitamina E, que são antioxidantes muito importantes para o nosso plasma e para as nossas membranas, respetivamente. Atenção que há muitas vitaminas que não têm função antioxidante, ou seja, esta característica não pode ser generalizada a todas as restantes. Existem também vários antioxidantes que, não sendo indispensáveis para o nosso metabolismo, contribuem para o seu bom funcionamento, pertencendo por isso à classe dos compostos bioativos da alimentação. Os flavonoides ou o licopeno do tomate são bons exemplos disso.
Portanto, se olharmos para as duas classificações, facilmente se percebe que os antioxidantes exógenos são sempre não-enzimáticos, e que os antioxidantes endógenos podem ser enzimáticos ou não-enzimáticos. Independentemente da classe onde se inserem, são moléculas extremamente importantes e se nós conseguirmos garantir um aporte adequado dos mesmos, seguramente que estaremos mais preparados para lidar com o stress oxidativo.

segunda-feira, 6 de fevereiro de 2017

O Mundo da Bioquímica já está no facebook!

Hoje é um dia importante para este blog, finalmente decidi criar uma página no facebook. Conto convosco para divulgarem, promoverem, dinamizarem, darem sugestões...

Vamos continuar a fazer crescer o Mundo da Bioquímica! :)

Visitem a página aqui:
https://www.facebook.com/Mundodabioquimica/

Mapa metabólico sobre os efeitos do óxido nítrico (NO) no músculo liso


Cartoons - O estudo da Bioquímica...

Estes 2 cartoons fantásticos foram feitos por uma jovem cartoonista de Viana do Castelo - Ana Meira, que quis documentar a "batalha" que a mãe tem travado com a Bioquímica, na Escola Superior de Saúde, do Instituto Politécnico de Viana do Castelo... :)


quinta-feira, 2 de fevereiro de 2017

Glucagon

O Glucagon (ou glicagina) deriva de gluco (glucose) e agon (agonista). Trata-se de um polipeptídeo de cadeia única com 29 aminoácidos, produzido nas células-α das ilhotas de Langerhans, localizadas na porção endócrina do pâncreas. Esta proteína é importante no metabolismo dos hidratos de carbono. A sua função é aumentar a glicemia, agindo como antagonista da insulina. Aquando de uma situação de hipoglicemia, o glucagon é libertado na corrente sanguínea dirigindo-se ao fígado, onde se irá ligar a recetores específicos nos hepatócitos (que armazenam glicogénio), estimulando-os a produzir e posteriormente a libertar glicose. Este mecanismo é chamado de glicogenólise. Após as reservas de glicogénio cessarem, o fígado passa a sintetizar glicose através da gluconeogénese.Assim, em condições normais, a ingestão de glicose inibe a secreção de glucagon. Já em jejum, há diminuição do glicogénio hepático, diminuição da glicólise no fígado, aumento da gluconeogénese, estimulação da oxidação dos ácidos gordos nos adipócitos e aumento dos níveis séricos desta proteína. Uma importante função do glucagon é manter a concentração de glicose alta o suficiente para o funcionamento normal dos neurónios, impedindo convulsões ou coma hipoglicémico em situações normais de jejum, como no sono noturno.
A secreção do glucacon é controlada fisiologicamente pelo organismo não só pela hipoglicema como também aquando de níveis baixos de ácidos gordos, hiperaminoacidemia, estímulo vagal e estímulos do sistema adrenal, tais como o stresse ou exercício físico. O aumento de glucagon no sangue vai ativar a lipase das células adiposas, inibe o armazenamento de triglicerídeos no fígado, inibe a reabsorção de sódio pelos rins, aumenta sensivelmente o débito cardíaco, aumenta a secreção da bile e inibe a secreção de ácido gástrico.
Em caso de patologia, níveis demasiado elevados de glucagon no sangue podem estar relacionados com glucagonoma, uma neoplásia rara das células-α do pâncreas, havendo um aumento dos níveis de glicose e lípidos, diminuição dos níveis de aminoácidos, anemia, diarréia e perda de peso. Observa-se também o aparecimento de eritema migratório necrolítico, caracterizado pela presença de bolhas eritematosas no inferior do abdómen, nádegas, períneo e virilha. A diabetes mellitus frequentemente decorre do desequilíbrio entre as hormonas insulina e glucagon presente nesta neoplasia.
O glucagon pode ser usado em emergências no consultório de Medicina Dentária, tal como no estado de hipoglicemia severa, frequente num diabético não controlado, administrado via intramuscular, provocando o aumento rápido dos níveis de glicose no sangue.

Texto escrito por:
- Catarina Capelo
- Dina Nair
- Marta Santos
- Samyra Matni