sexta-feira, 23 de junho de 2017

Stress oxidativo – principais defesas antioxidantes enzimáticas

Superóxido dismutase (SOD):

Esta enzima, presente em quase todas as células, é uma defesa antioxidante muito importante, que causa a dismutação do anião superóxido em oxigénio e peróxido de hidrogénio. Apresenta várias isoformas (3 no ser humano), que diferem não apenas na sua localização intracelular, mas também no cofator que utilizam. Assim, a forma citosólica utiliza cobre e zinco como cofatores, sendo muitas vezes referida como Cu-Zn-SOD, ou SOD1. A forma mitocondrial utiliza manganês como cofator, sendo referida como Mn-SOD, ou SOD2. A forma extracelular, tal como a SOD1, também utiliza Cu-Zn-SOD, sendo referida como SOD3. A SOD1 é uma enzima dimérica, enquanto que a SOD2 e a SOD3 são tetraméricas. Mutações nos genes que codificam para as diferentes isoformas têm, normalmente, consequências muito graves para os indivíduos, o que revela bem a importância destas enzimas.

Catalase:

Esta enzima, presente nos peroxissomas das nossas células, tem um papel fundamental na dismutação do peróxido de hidrogénio em água e oxigénio (mais informações sobre esta enzima aqui). É uma enzima muito eficiente, e que impede que o peróxido de hidrogénio seja convertido em radicais livres através das reações de Fenton e de Haber-Weiss. É predominantemente tetramérica, utilizando grupos heme com ferro como cofator (um por cadeia polipeptídica).

Glutationa peroxidase:
Esta enzima é muito importante como defesa antioxidante contra peróxidos (orgânicos e inorgânicos). Convém destacar que numa situação de stress oxidativo, muitas vezes as nossas biomoléculas são convertidas em peróxidos. Portanto, esta enzima permite parar a cadeia de propagação de danos oxidativos. A sua atividade catalítica baseia-se na utilização da glutationa, uma molécula composta por 3 aminoácidos, com propriedades antioxidantes. Basicamente a enzima tira partido dessa propriedade, promovendo a oxidação da glutationa e impedindo assim a oxidação de outras biomoléculas. Ou seja, requer a presença de glutationa na forma reduzida, o que, por sua vez, necessita de magnésio e de NADPH.
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segunda-feira, 19 de junho de 2017

Pepsina

A pepsina foi descoberta por Theodor Schwann em 1835 após ter sido extraída de uma glândula da parede estomacal. Após a descoberta desta enzima, Theodor demonstrou que uma vez misturado com ácido clorídrico (que já era reconhecido como um dos constituintes do suco gástrico) um extrato, preparado a partir de glândulas do tecido estomacal, exibia uma maior capacidade de “dissolver” carne do que o ácido clorídrico sozinho.
No que toca à sua estrutura, é uma proteína monomérica com elevada percentagem de resíduos ácidos. O peso molecular da pepsina é aproximadamente 34,5 kDa , enquanto o pepsinogénio (precursor da pepsina)  ronda os 41,4 kDa. Para a pepsina ser ativa, terá de ser adicionado um protão a um dos dois resíduos de aspartato no centro ativo, e retirado um protão ao outro (isto ocorre entre pH 1 e 5). NOTA: acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada.A pepsina é a principal enzima proteolítica ativa secretada pelo suco gástrico, solução aquosa rica em ácido clorídrico e em enzimas que atuam na digestão de proteínas. Existem células especializadas na secreção de ácido clorídrico (células parietais), o que faz com que o ambiente gástrico seja extremamente ácido. Estas células produzem uma enzima gástrica inativada (pepsinogénio) que ao entrar em contato com o HCl transforma-se em pepsina (forma ativa). Este contacto com o HCl é crucial, visto que a pepsina só reage em meio acido.
O principal ativador da pepsina é o pepsinogénio, enquanto que os seus inibidores são álcoois alifáticos e a pepstatina A.
A pepsina tem a função de digerir proteínas, através da catalisação da hidrolise dessas moléculas quebrando as ligações peptídicas entre alguns aminoácidos, é específica para certos pontos da proteína, e, portanto, não ocorre uma digestão completa. Os produtos dessa quebra são cadeias de aminoácidos relativamente longas, como as peptonas, mas há aminoácidos que se libertam completamente como  a fenilalanina, o triptofano e a tirosina principalmente.
A deficiência de pepsina no organismo pode ser causada principalmente por problemas fisiológicos, como a acloridria , deficiência na secreção ácida no estômago, ou resultantes da utilização de certos medicamentos que inibem a secreção de ácido clorídrico no estômago, como os anti-ulcerativos e os antiácidos. Problemas fisiológicos deste tipo impossibilita a conversão do pepsinogénio em pepsina. Esta deficiência acarreta em uma má digestão proteica, facto que pode fazer aumento o tempo de digestão e causar acumulação de proteínas no intestino, causando fermentação (pelas bactérias presentes no intestino) e deficiência na absorção de aminoácidos pelo organismo.
CURIOSIDADES: A pepsina pode ser extraída do estômago de suínos e bovinos e utilizada pela indústria alimentícia na produção de coagulantes de leite e amaciadores de carne. O nome “Pepsi” (marca de refrigerantes) tem esse nome por ter pepsina na sua constituição e, inicialmente, era utilizada como um medicamento para curar a dispepsia.


Trabalho realizado por:
Brayan Freitas
Diogo Fernandes 
Mariana  Gonçalves
Miguel Pinto
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